ТРАНСГІДРОГЕНАЗА

(НАДФН: НАД оксидоредуктаза, НАДФ-трансгідрогеназа), фермент класу оксидоредуктаз, каталізує оборотний перенесення гідрид-іона між двома формами нікотінамідних коферментів (див. Ніацин, Коферменти ) НАДН + НАДФ

НАД + НАДФН

НАДН, НАД, а також НАДФН і НАДФ-соотв. відновлені і Окислені форми коферментів нікотинамід-аденіндінуклеотіда і никотинамидадениндинуклеотид-фосфату.

У деяких бактерій родів Pseudomonas та Azotobacter знайдена цітоплазматіч. Т., що каталізує встановлення рівноваги між НАДН і НАДФН, що мають однакові стандартні окислить. -Відновити. потенціали (константа рівноваги р-ції дорівнює 1). Активність цітоплазматіч. Т. бактерій регулюється Са

2+ і нуклеотидами. У ін. Бактерій і вищих організмів Т. пов'язана з мембраною і її активність пов'язана з перенесенням Н

+ через мембрану. Константа рівноваги р-ції в цьому випадку залежить від різниці ЕлектроХіт. потенціалів Н + по різні боки мембрани і досягає величини 500.

Наїб. вивчена Т. з мітохондрій серця великої рогатої худоби. Фермент складається з однієї субодиниці з мовляв. м. 120 тис. У розчині ПАР і в мембрані утворює функціонально активний димер. Первинна структура субодиниці частково встановлена. Високоспецифічні інгібітори не знайдені. Механізм р-ції, мабуть, полягає в прямому перенесення гідрид-іона, т.к. фермент не містить оксиди. -Відновити. коферментів.

фізіолого. роль Т. у вищих організмів полягає в йод-триманні достатнього отрицат. окислить. -Відновити. потенціалу пари НАДФ / НАДФН завдяки енергії, що продукується в сполучають мембранах, і регуляції тим самим р-ций за участю цих коферментів.

Літ. :

Скулачев В. П., Енергетика біологічних мембран, М., 1989; Rydstrom J., "Biochim. Biophys. Acta", 1977, v. 463, № 2, p. 155-84; Hoek J. В., Rydstrom J., "Biochem. J.", 1988, v. 254, № 1, p. 1-10. А. Д. Виноградов. Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.