Вибір Редакції

Міоглобіну

(від грец. Mys, рід. Падіж myos- м'яз і лат. Globus-куля), білок м'язів хребетних тварин і людини, що зв'язує стерпний гемоглобіном Про 2 і передає його оксиди. системам клітини. Складається з однієї поліпептидного ланцюга, що містить 153 амінокислотних залишку (мол. М. 17800), к-раю покладена в щільну глобулу розміром 4, 5 х 2, 5 нм. У спец. порожнини М. ( "кишені") поміщається гем, к-рий пов'язаний з іншою частиною молекули (глобіном), як в

гемоглобіні. Ок. 75% поліпептидного ланцюга знаходиться в конформації a-спіралі (всі a-спіралі правозакрученной). Між областями спи-ралізації знаходяться 5 неспіралізованних ділянок; такі ж ділянки знаходяться на кінцях ланцюга. Внутр. область молекули складається гл. обр. з неполярних залишків лейцину, валіну, метіоніну, фенілаланіну і не містить бічних полярних кіл глутамінової та аспарагінової к-т, глута-міна, аспарагина, лізину і аргініну. На зовнішній стороні молекули розташовані як полярні, так і неполярні амінокислотні залишки.

Атом заліза тема може перебувати в 4 станах: в фізіологічно активному пентакоордінір. високоспіновом ферросостояніі (дезоксіміоглобін, Fe

2 + , спінові число 2), в гексакоордінір. високоспіновом феррісостоя-ванні (метміоглобін, Fe 3 + , 6-й ліганд Н 2 О, спіновий число 5 / 2 ) і в нізкоспінових ферро- і феррісостояніях (соотв.Fe 2+ і Fe 3+ , спінові число О і 1 / 2 ). Нізкоспіновие форми утворюються з високоспінових при взаємодій. атома заліза тема з недо-римі лигандами (у дезоксіміоглобіна з Про 2 , СО, NO і ін.; у метміоглобін з CN - , N - 3 і ними-дазол). Для феррісостоянія можлива суміш високоспіновой і нізкоспіновой форм (ліганди ОН - , NO - 2 , NCS - ). Зв'язування лігандів супроводжується конформації. змінами білка, і, навпаки, конформації. зміни поблизу тема змінюють його електронний стан і реакц. здатність (т. зв. електронно-конформації. взаємодій.). Ф-ція М. запасати Про 2

в м'язах при його надлишку та звільняти при нестачі заснована на здатності іона Fe

2+ оборотно зв'язувати молекулу Про 2 з утворенням оксими -глобіна. Вивільнення з оксимиоглобин молекули Про 2

, необхідного працюючому м'язі, відбувається в момент скорочення останньої, коли в результаті стиснення капілярів парціальний тиск О

2 різко падає. Білок виконує роль водорозчинного носія тема, оберігає Fe 2+ від окислення при його взаємодій. з Про 2 і регулює величину спорідненості до Про 2 . При одному і тому ж теми і способі його зв'язування з білком константа рівноваги р-ції оксими-глобин дезоксіміоглобін + Про 2 для М. з різних організмів змінюється в межах від 0, 2

. 10 6 до 2, 2 . 10 6 М -1 (тиск Про 2 , відповідне напівнасичення, від 2, 7 до 0, 5 мм рт. Ст.). Метміоглобін володіє також слабкими пероксидазною і каталазной активностями. У великих кол-вах М. міститься в м'язах морських ссавців-дельфінів і тюленів (соотв. 3, 5 і 7, 7% від маси тіла). М. кашалота був першим білком, для к-якого Дж.Кендрю з співробітниками в 1957-60 визначили просторів. структуру молекули методом рентгеноструктурного аналізу. Літ. :

Страйер Л., Біохімія, пер. з англ. , Т. 1, М., 1984, с. 48-67; Kendrew J

. ,

Dickerson R., Strandberg В., "Nature", 1960, v. 185, p. 422-27; Antonini E., Brunori M., Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands, Amst. -L. , 1971; Perutz M., "British Medical Bulletin", 1976, v. 32, № 3, p. 195-208. Ю. А. Шаронов. Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.