Інтерферону

(від лат. Inter - взаємно, між собою і ferio - ударяю, вражаю), видоспецифичен. білки, що виробляються клітинами хребетних тварин у відповідь на дію індукторів (зазвичай віруси, дволанцюжкові вірусні РНК або мітогени).
Лейкоцитарний І. (a-І.) - суміш білків, що продукуються лейкоцитами при впливі на них вірусів. Хребетні тварини мають неск. генів, що кодують разл. a-І. Відома первинна структура ок. 20 a-І. людини, певна з послідовності нуклеотидів відповідних генів і, частково, аналізом самих І. Їх відносить. зміст в суміші залежить від типу продукують клітин і від типу індуктора. Мовляв. м. a-І. коливається від 18 тис. до 25 тис., РІ від 5, 5 до 7, 5; кислотостійких - не втрачають своєї активності при рН 2. Більшість відомих І. цієї групи - неглікозілір. білки, що мають приблизно 80% -ву гомологію і не містять потенційної ділянки гликозилирования. Глікозіліропани тільки нек-риє a-І. , Виділені з пухлинних лейкоцитів (вуглеводна компонента містить залишки глюкозаміну і галактозаміну). Синтезуються a-І. у вигляді попередників, від яких брало потім отщепляются сигнальні пептиди, що містять 23 амінокислотних залишку (людина, миша), з утворенням зрілих І., що містять 166-165 (людина) або 166-167 (миша) амінокислотних залишків. Наїб. поширені a-І. людини - a 2 -І.(А-І.), A 1 -І. (D-І.) І a 3 -І. (F-І.). Вони містять на N-кінці залишок цистеїну, к-рий бере участь в утворенні одного з двох наявних в молекулі дисульфідних містків. Наявність цих містків важливо для біол. активності, к-раю втрачається при дії на такі І. восстановителей (напр., 2-меркаптоетанол). a-І. не втрачають біол. активності при дії на них йоногенних ПАР, напр. Na-солі дедецілсульфата. Від С-кінця цих І. може отщепляться пептид, що складається з дек. амінокислотних залишків. a-І. мають широкий спектр біол. дії; наиб. вивчена їх антивірусна, імунорегуляторного і антипухлинна активності.
фібробластний І. (b-І.) - один або кілька. гликопротеинов, синтезованих фибробластами (клітини, здатні синтезувати волокнисті структури з'єднає. тканини) при впливі на них двухспірал'ной РНК. Мовляв. м. 20 тис., білкова частина b-І. людини складається з 166 амінокислотних залишків і містить ділянку гликозилирования (Asn-Glu-Thr; букв. позначення см. в ст. Амінокислоти ). Є приблизно 30% -ва гомология в первинних структурах a- і b-І. Стабільний у кислому середовищі при рН розчину аж до 2, 0. Фібробласти людини синтезують поліпептидний ланцюг b-І. у вигляді попередників, від яких брало потім відщеплюється сигнальний пептид, що складається з 21 амінокислотного залишку, з утворенням зрілих І. За своїм біол. дії схожий з a-І. ; взаємодій. з тими ж клітинними рецепторами.
Імунний І. (g-І.) - простий білок або глікопротеїни, синтезовані Т-лімфоцитами при впливі на них митогенов (стафілококового ентеротоксину, деяких лектинів і ін.). Білкова частина g-І. складається з 143 амінокислотних залишків і має два потенційних ділянки гликозилирования.На відміну від a- і b-І. він втрачає свою активність при рН 2, 0 і має р / в області 8, 6-8, 7. Прир. g-І. представлений трьома білками: з мовляв. м. 15 тис. (неглікозильовані), 20 тис. (глікозильований по одному з ділянок) і 25 тис. (глікозильований по обом ділянок). Від С-кінця g-І. може отщепляться різний кількість амінокислотних залишків, що робить його гетерогенним. Після відщеплення сигнального пептиду у g-І. утворюється блокований N-кінець (не містить своб. групи NH 2 ) у вигляді піроглютаматного залишку. g-І. діє на ін. клітинні рецептори ніж a- і b-І. і відрізняється від останніх менш вираженою антивірусної і більш вираженими иммунорегуляторной і антипухлинних активностями. Т-лімфоцити людини синтезують поліпептидний ланцюг g-І. також у вигляді попередника, від к-якого потім відщеплюється сигнальний пептид, що складається з 23 амінокислотних залишків з утворенням зрілого І. В даний час І. отримують з прир. джерел або методами генної інженерії. Людський лейкоцитарний І. використовують для лікування гострого лейкозу, волохате-клітинної лейкемії, а також для профілактики і лікування грипу та ін. Вірусних респіраторних захворювань. Літ. : Овчинников Ю. А. [и др.], "Молекулярна біологія", 1984, т. 18, ст. 1, с. 48-69; Pestka S., "Arch. Biochcm. And Biophys.", 1983, v. 221, № 1, p. 1-37; Shaw G. D. [a. o.], "Nucleic Acids Research", 1983, v. 11, p. 556-73; Labdon J. E. [a. o.], "Arch. Biochem. and Biophys.", 1984, v. 232, № 1, p. 422-26; Rinderknecht E., O'Connor B. H., Rodriguez H., "J. Biol. Chem.", 1984, v. 259, № 11, p. 6790-97; Lemson P. J., Van der Korput J. A. G. M., Trapman J., "J. of. General Virology", 1984, v. 65, № 8, p. 1365-72. З. Л. Царьов.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.