Карбоксипептидази

ферменти класу гідролаз, що каталізують гідролітіч. відщеплення С-кінцевих амінокислотних залишків в молекулі білків і пептидів. Наїб. вивчені два типи К., к-які розрізняються по специфічності до типу А (мол. м. 34, 4 тис., складається з 307 амінокислотних залишків) отщепляет від пептидів все з-амінокислотні залишки, за винятком аргініну , лізину, проліну і гідроксипроліну До типу В (мол. м. 34 тис., складається з 300 амінокислотних залишків) отщепляет тільки -концевие залишки аргініну і лізину Обидва ферменти проявляють макс. каталитич. активність при рН 7, 5. Встановлено їх просторова і первинна структури. Активний центр ферментів має форму кишені, в порожнині догрого знаходиться атом zn. В активний центр входять також залишки глутамінової к-ти, тирозину і аргініну. Ф-ція останнього в механізмі каталізу - зв'язування С-кінцевий карбоксильної групи. Необоротні інгібітори обох К. - в-ва, що утворюють комплексні сполуки. з металами (напр., 1, 10-фенантролін, 8-гідроксихінолін), конкурентні інгібітори (витісняються з молекули ферменту субстратом) для К. типу А і В - соотв. фенілпропіоновой і e-амінокапронова к-та. К. типу А і В продукуються в вигляді проферментов підшлунковою залозою людини і тварин. У дванадцятипалій кишці під дією трипсину проферменти утворюють активні форми К.Відома також К. типу С, к-раю отщепляет від С-кінця будь-які залишки амінокислот. Вона виділена з плодів і листя цитрусових. У плазмі крові людини функціонує К. типу N (її каталитич. Активність оптимальна при рН 7), подібна за субстратної специфічності з К. типу В. Цей фермент каталізує відщеплення С-кінцевого аргініну від знаходиться в крові пептиду брадикініну (див. кініни ), в результаті чого цей пептид втрачає здатність знижувати кров'яний тиск. К. використовують для визначення послідовності С-кінцевих амінокислот в білках і пептидах. Літ. : Мосолов В. В., Протеoлітіческіе ферменти, М., 1971; Антонов В. К., Хімія протеолізу. М., 1983. Л. М. Гінодман.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.