Вибір Редакції

3-Фосфогліцераткинази

(АТФ: З-фосфо-D-глиця-рат 1-фосфотрансферази), фермент класу трансфераз, що каталізує в р-ціях гліколізу перенесення залишку фосфорної к-ти від 1, 3-дифосфогліцеринової к-ти на аденозиндифосфат з утворенням АТФ і 3-фосфоглицериновой к-ти. Каталізує також, але з меншою швидкістю, перенесення залишку фосфорної к-ти від цього ж субстрату на ін. Нуклеотиди.

Молекула 3-Ф. (Мовляв. М. 45-50 тис.) Складається з однієї по-ліпептідной ланцюга (її первинна структура повністю визначена) і побудована з двох доменів (зв'язують АТФ і субстрат), з'єднаних шарнірним ділянкою; каталитич. центр формується на кордоні цих доменів. Оптим. каталитич. активність ферменту при рН 6-9; РІ 8, 0-8, 5 (для ферменту з м'язів тварин).

В більшості тканин тварин 3-Ф. представлена ​​однією ізоферментних формою; в сім'яниках присутній специфічний для цієї тканини изофермент. 3-Ф. з тканин тварин містить 6-9 груп SH і відзначено зниження іонами важких металів, а також реагентами на групу SH. Фермент з дріжджів, що містить тільки одну групу SH, стійкий до впливу цих реагентів; в цьому ж фермент значно менше залишків метіоніну (їх 3), ніж в ферментах з тканин ссавців, де їх 13. Інгібітори 3-Ф. - також нек-риє монофосфатнуклеотіди і 2, 3-дифосфогліцеринова к-та. Іони Mg і Mn активують фермент.

3-Ф. взаємодій. з ін. ферментом гліколізу - глицеральдегид-фосфатдегідрогенази, утворюючи біферментний комплекс.

Літ. : Yоshidа А., в кн. : Methods in enzymology, v. 42, N. Y. - S. R- L., 1975, p. 144-48; Kuntz G. W. K., Krietsch W. K. G., там же, v. 90, N. Y. - [а. о.], 1982, р. 103-14. В. І. Муронец.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.