Вибір Редакції

ТРІПТОФАНa3А

(триптофан-індол-ЛіАЗ), фермент класу ЛіАЗ, що каталізує розщеплення триптофану:

Каталізує також розщеплення за такою ж схемою ін. b-заміщених

- L-амінокислот [напр. , Цистеїн, серин, CH 3 SCH 2 CH (NH 2 ) COOH]; зворотний р-цію - синтез триптофану [при надлишку NH 3 і CH 3 C (O) COOH]; заміщення індо-лільного залишку в триптофану (в т. ч. якщо в циклі є заступники) на C 6 H 5 S, CH 3 S, HS і RO при дії соотв. C 6 H 5 SH, CH 3 SH, H 2 S і ROH; ізотопний обмін a-Н-атома на дейтерій у мн.

T. широко поширена серед разл. видів бактерій. Наїб. вивчена T. зі штамів В / 1t7-А і К-12 Escherichia coli. Молекула T. містить 4 ідентичні субодиниці з мовляв. м. 54 тис., що складаються з однієї поліпептидного ланцюга (її первинна структура відома). Кожна субодиниця в активному центрі пов'язує одну молекулу пиридоксальфосфата (ПЛФ; см. Вітамін B 6 ). > Активний комплекс T. з ПЛФ утворюється в присутності. NH 4 + , К + і Rb + (Na + пригнічує Т.). Оптим. каталитич. активність T. при рН 8, 0-9, 0; рI4, 95.

В прісуг. іонів K + і NH + 4 T. має 2 характерних рН-за-Вісім максимуму в спектрі поглинання в областях 337 і 420 нм, обумовлених альдімінной групою (підстава Шиффа), утвореної альдегідної групою ПЛФ з

-аминогруппами залишку лізину-270. У зв'язуванні ПЛФ приймають також участь залишки цистеїну-298 і триптофану-330.

Конкурентні, оборотні інгібітори Т. - нек-риє амінокислоти, напр. L-аланін.

Літ. : Snell E. E., "Adv. Enzymol.", 1975, v. 42, r. 287-333; Miles E. W., Vitamin B 6 , pyridoxal phosphate, v. 1, pt B, N. Y., 1986, p. 253-310. І. С. Дементьєва.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.