Субтилизина

ферменти класу гидролаз, каталізують гідроліз білків і пептидів, а також складних ефірів і амідів N-захищених амінокислот.

З. мають широку специфічністю по відношенню до амінокислот, що створює пептидний зв'язок. Продукуються Bacillus subtilis і спорідненими бактеріями. Відомі два осн. типу C. -Carlsberg (мол. м. 27277, РІ 9, 4) і BPN ', або С. Nоvo (мол. м. 27 537, р / 7, 8). Молекули цих С. ​​складаються з однієї поліпептидного ланцюга з N-кінцевим залишком аланіну, не містять залишків цистеїну і цисти-ну; гомология по первинній структурі в цих двох типах С. становить бл. 70%. За типом активного центру С. відносяться до групи серин-гистидинового гидролаз. Відомий С. -по-подібної фермент, що складається з дек. субодиниць, з мовляв. м / 166 тис.

З. стабільні при рН 5, 3-6, 5, автолизу при рН> 8, швидко втрачають активність при рН <5; стабілізуються солями Са 2+ . С. ВPN 'каталізує гідроліз білків і пептидів з макс. швидкістю при рН 7-8, С. Carlsberg-прі рН 10-11. Обидва ферменти каталізують гідроліз складних ефірів і амідів амінокислот з макс. швидкістю при рН ок. 7. С. ингибируются діізопропілфторфосфатом, борорг. к-тами та ін.

З. використовують як добавки до синтетичних миючих ср-вам, а також для визначення первинної структури білків.

Літ. : Ottesen М., Svendsen I., "Meth. Enzym.". 1970, v. 19, p. 199-215; Markland F. S., Smith E. L., The Enzymes, Sed. , V. 3, N. Y.-L. , 1971, p. 561-608.

Т. В. Романова.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.