Фосфоліпазу

(фосфатідази), ферменти класу гідро-лаз, що каталізують гідроліз фосфогліцерідов. В залежності від місця дії на субстрат (позиційної специфічності) розрізняють фосфоліпази A 1 , A 2 , Сі D (хім . зв'язку, к-які гідролізують ці Ф., показані на ф-ле I); лізофосфоліпіди розщеплюються під дією Ф. L (ф-ла II; існування позиційно специфічних Ф. L 1 і L 2 »не д казано). Ф. В - застаріле назв. препаратів, що володіють активністю по типу Ф. А і L.

X - залишок холіну, серина,

міо -інозіта і ін.; для Ф. L 1 R 2 = C (O) R 4 , R 3 = H; для Ф. L 2 R 2 = H, R 3 = C (O) R 4 Кожне з сімейств Ф. неоднорідне і включає ферменти, значно відрізняються по мовляв. масам, субодиничних складу та ін. св-вам. Все Ф. наиб. активно каталізують гідроліз на пов-сті розділу фаз фосфолипид - вода; повільно гідролізують водорозчинні субстрати. Ф. A

1

в більшості своїй - внутрішньоклітинні ферменти, часто мембранозв'язані, не потребують коферментів. Їх мовляв. маси варіюють в межах 15-90 тис.; оптимальна каталитич. активність проявляється при рН 4, 0 (для лізосом-мінімальних ферментів) або 8, 0-9, 5 (для ферментів мікросом, плазматіч. мембран і цитозоля); широко поширені в тваринних тканинах (печінка, серце, мозок) і в мікроорганізмах (Bacillus subtilis, В. megateiium, Mycobacter phlei, Escherichia coli).

Ф. A 2

- наиб, вивчені представники Ф. Відомі 3 групи Ф. A

2 : 1) ферменти отрут змій, рептилій і комах, що існують у вигляді великої кількості ізоформ (див. Ізофер-менти) 2) ферменти підшлункової залози ссавців, продукуються в організмі у вигляді зімогенов (попередників з більшою мовляв. масою) і активуються трипсином; 3) внутрішньоклітинні ферменти з крові і тканин тварин, серед яких брало є як р-рімие, так і мембра-носвязанние. Ф. 2 > перших двох підгруп є водорозчинними ферментами з мовляв. м. 11-19 тис. (нек-риє активні у вигляді димерів), мають високу стабільність завдяки великому числу (6-7) дисульфідних зв'язків; оптимальна каталитич. активність при рН 7, 5-9, 0; РІ від 4, 0 до 10, 5; кофермент - Ca 2+ . Для мн. представників цих підгруп Ф. відомі первинна і просторова структура; в активному центрі виявлені залишки гістидину і Аспара-гіновой к-ти. Cв-ва внутрішньоклітинних Ф. A 2 (третя підгрупа) залежать від субклітинному локалізації ферменту. Їх мовляв. м. 12-75 тис.; оптимальна каталитич. активність при рН 4, 2-9, 0; нек-риє ферменти цієї підгрупи не містять коферментів. Ф. L виділені з рослин, мікроорганізмів, отрути бджіл, тканин ссавців. Ферменти цієї групи вкрай неспецифічні, каталізують гідроліз разл. складноефірних зв'язків, мають литическим (руйнуючим) дією по відношенню до біол. мембран (що обумовлює їх токсичність). Мовляв. м. Ф. L 15-65 тис., вони менш стабільні, ніж Ф. А; їх оптимальна каталитич. активність проявляється при рН від 4, 5 (лізосомальних фермент) до 10, 0 (ферменти отрут); Ф. Lне мають коферментів, що не відзначено зниження етилендіамін-тетраоцтової к-тій; нек-риє Ф.Lінгібіруются діізопро-пілфторфосфатом і п-хлормеркурбензойной к-тій; універсальні інгібітори для всіх Ф. L - ПАР. Ф. Собнаружени у бактерій Clostridium, Bacillus і Pseudo-monas, а також в клітинах ссавців (печінка, мозок, підшлункова залоза). Для деяких з них характерна сувора специфічність по відношенню до спиртової групи молекули субстрату, напр. до залишку холіну (Ф. C

x ) і міо

-інозіта (Ф. З і ). Мовляв. м. Ф. З від 23 до 51 тис., іони Zn 2+ є для них коферментом і стабілізатором; оптимальна каталитич. активність при рН ок. 7 для Ф. C x і при рН <7 для Ф. З і . Ф. Dобнаружени в рослинах (овочі, водорості), мікроорганізмах і в тканинах тварин. Їх мовляв. м. 90-116 тис.; оптимальна каталитич. активність при рН 4, 7-8, 0. Катіон-ні ПАР інгібують Ф . D , аніонні - активують. Крім гідролітіч. ф-ції Ф. володіють трансацілазной (Ф. A

1 , A 2

і L) і транс фосфатіділазной (Ф. Сі D) активністю. Ф. грають важливу роль в обміні ліпідів в живих організмах. Їх використовують для визначення структури фосфо-гліцеридів і місця їх локалізації в мембранах. Літ. : Брокерхоф X., Дженсен Р., Ліполітичні ферменти, пров. з

англ. , M., 1978, с. 242-356; Van den Bosch H., "Biochim. Et Biophys. Acta", 1980, v. 604, № 2, p. 191-246; Dennis E. А., в кн. : The enzymes, 3 ed. , V. 16, N. Y. - L., 1983, p. 307-53.

T. В. Романова. Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.