Лізоцим

(мурамідаза), фермент класу гідролаз, що каталізує гідроліз b-1: 4-гликозидной зв'язку між залишками N-ацетилглюкозамін і N-ацетілмураміновой к-ти (див. Ф-лу) пептидоглікану клітинної стінки бактерій. Гідролізує також таку ж зв'язок в полімері, що складається із залишків N-ацетилглюкозамін (хітині), але зі значно меншою швидкістю. Л. виявлений практично у всіх організмах. У хребетних міститься гл. обр. в сльозах, слині, селезінці, легенях, нирках і лейкоцитах; в тканинах локалізується в лізосомах.


Виділено і вивчено понад 50 Л. з різних джерел. Всі вони складаються з однієї поліпептидного ланцюга і є сильно основними білками (РІ 10, 5-11). Hаіб. вивчений Л. білка курячих яєць (мол. м. 14306). Повністю визначено його будову, в т. Ч. Третинна структура. Молекула Л. має форму, близьку до форми еліпсоїда з осями 3, 0 і 4, 5 нм. Її перетинає коса щілина, в якій відбувається сорбція і гідроліз субстрату (в ній м. Б. Пов'язано 6 глікопіранозних ланок). Щілина має гідрофобний кишеню, в к-ром локалізується ацетамідная група N-ацетилглюкозамін. Важливу роль в механізмі гідролізу гликозидной зв'язки відіграють група С (О) Про - залишку аспарагінової к-ти (поляризує зв'язок) і недіссоціірованних карбоксил залишку глутамінової к-ти (донор протона). Оптим. умови для лізису (руйнування) мікробів Microccocus lysodeikticus (звичайного тест-субстрату Л.) - рН 6-7, іонна сила розчину 0, 1. Іони Сl - кілька активують Л.; за відсутності солей його активність різко падає. Підвищення т-ри аж до 60 ° С збільшує активність Л.; подальше нагрівання оборотно інактивує фермент. У розчині (особливо в кислому середовищі при рН 2-3) Л. витримує без необоротної денатурації короткочасне кип'ятіння. У сухому вигляді фермент витримує нагрівання при 160 ° С протягом 1 год. Конкурентні інгібітори Л. - близькі за будовою до субстрату олігосахариди з невеликим числом ланок або моносахариди, напр. N-ацетилглюкозамин і олігомер, що містить 2 або 3 його залишку. У хребетних Л. виконує ф-ції неспеціфічен. антибактеріального бар'єру. Механізм дії обумовлений здатністю ферменту порушувати клітинну стінку бактерій і викликати їх лізис. Л. застосовують в медицині як протимікробний засіб у (в т. Ч. Як добавка в продукти харчування для дітей). Літ. : Бухарін О. В., Васильєв Н. В., Лизоцим і його роль в біології та медицині, Томськ, 1974; Основи біохімії, пров. з англ. , Т. I, M., 1981, с. 313-17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N. Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. And Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165-89. Н. А. Кравченко.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.