L-лактатдегідрогенази

(L-лактат: НАД + оксидоредуктаза), фермент класу оксидоредуктаз, каталізує на останній стадії гліколізу оборотну р-цію окислення L-молочної к-ти до піровиноградної:


В ур-ванні НАД і НАДН - соотв. окислена і відновлена ​​форми никотинамидадениндинуклеотида, к-які виконують ф-цію коферменту. Л. окисляє також деякі ін. L-2-гідроксікарбоновие к-ти. Л. міститься у всіх живих організмах, гл. обр. в цитоплазмі клітин. Фермент тварин - тетрамер, що складається з однакових субодиниць (Н 4 або М 4 ) або з їх поєднань (Н 3 М, Н 2 М 2 , НМ 3 ). У тканинах з аеробних обміном (серце, печінка) переважає тетрамер Н 4 , що характеризується макс. електрофоретіч. рухливістю серед усіх ізоферментних форм Л.; в скелетних м'язах - форма М 4 , що володіє мінім. рухливістю. Ізофермент Н 4 переважно каталізує окислення молочної к-ти в м'язовій тканині серця, а М 4 - відновлення піровиноградної к-ти в скелетних м'язах при низькій концентрації субстрату. У Л. з м'язів (мол. М. 140 тис.) Оптим. каталитич. активність при рН 7, 4-8, 5; РІ 4, 5. У Л. є загальний для мн. дегидрогеназ (каталізують окислить. - відновить. р-ції з перенесенням водню від одного соед. до іншого) структурний фрагмент, що зв'язує НАД, к-рий складається з 6 щільно упакованих паралельних b-ланцюгів і дек.a-спіральних ділянок. Первинна структура визначена для Л. з ряду джерел (для Л. з акули вивчені структура активного центру і механізм каталитич. Дії). Інгібітори Л. - сполуки. , Що реагують з групою SH, і гідроксиламін. Визначення спектру ізоферментного складу Л. в плазмі крові використовують для діагностики деяких хвороб печінки (напр., Инфекц. Гепатиту) і серця. Літ. : The enzymes, 3 ed. , V. II, pt A, N. Y., 1975, p. 191-292. T. H . Дружиніна . Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.