Вибір Редакції

Глутаматдегідрогеназа

фермент, що каталізує взаємоперетворення L-глутамінової та 2-оксоглутаровой к-т:

де НАДФ (НАД) і НАДФН (НАДН) соотв. окислена і відновлена ​​форма коферменту нікотінамідаденін-дінуклеотідфосфата (никотинамидадениндинуклеотида) - акцептори і переносники електронів і водню на промежут. стадіях. Відноситься до класу оксидоредуктаз.

Розрізняють Г. специфічні до НАД, НАД і НАДФ або тільки до НАДФ. Фермент має мовляв. м. 210-480 тис. і зазвичай складається з 4 або 6 однакових субодиниць. В активному центрі містяться залишки лізину, тирозину і ци-стеіна. Третинна структура характеризується наявністю доменів з мовляв. м. 20 тис. Відома первинна структура кількох Г. Оптим. каталитич. активність при амінірованіе в області рН 7, 5-8, 5, при дезаминировании 8, 5-9, 5.

Г. міститься в тварин, рослинах і мікроорганізмах. В бактеріях і синьо-зелених водоростях представлена ​​однією формою, в ін. Організмах - дек. изоферментами. Довгий час Г. розглядали як осн. фермент первинної асиміляції NH 3 . Низьку спорідненість Г. до NH 4 + , а також відкриття глутаматсінтази, виявленої у всіх, крім тварин, організмах, свідчать, що роль Г. в асиміляції NH 3 незначна.

Літ. : Шатилов В. Р., "Успіхи біологічної хімії", 1982, т. 23, с. 185-209; Fisher H.F., "Advances in Enzymology", 1973, v. 39, p. 369-417; Eisenberg H., Josephs R., Reisler E., "Advances in Protein Chemistry", 1976, v. 30, p. 101-81. А. В. Пушкін.

Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.