Ферментативного каталізу

(Біокаталізу), прискорення биохим. р-ций за участю білкових макромолекул, званих ферментами (ензимами). Ф. к. - різновид каталізу, хоча термін "ферментація" ( бродіння ) відомий з давніх часів, коли ще не було поняття хім. каталізу.

Перше дослідження Ф. к. Як хім. процесу було виконано К. Кирхгофом, к-рий в 1814 продемонстрував фер-ментатівную конверсію крохмалю в розчинні вуглеводи.

Помітний внесок в уявлення про природу Ф. к. Внесли роботи І. Берцеліуса і Е. Мічерліха, к-які включили ферментативні р-ції в категорію хім. каталитич. процесів. В кін. 19 в. Е. Фішер висловив гіпотезу про специфічність ферментативних р-ций і тісному стеріч. Відповідно між субстратом і активним центром ферменту. Основи кінетики ферментативних р-ций були закладені в роботах Л. Міхае-лисиця (1913).

В 20 ст. відбувається інтенсивне вивчення хім. основ Ф. к., отримання ферментів в кристалічних. стані, вивчення структури білкових молекул і їх активних центрів, дослідження великого числа конкретних ферментативних р-ций і ферментів.

В найпростішому випадку ур-ня р-ції за участю ферменту має вигляд:

де E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратної комплекс (т. Зв. Комплекс Міхаеліса), P- продукт р- ції.

Перетворення субстрату в продукт відбувається в комплексі Міхаеліса.Часто субстрат утворює ковалентні зв'язки з функц. групами активного центру, в т. ч. і з групами коферменту (див. Коферменти). Велике значення в механізмах ферментативних р-ций має основний і кислотний каталіз, який реалізується завдяки наявності імідазольних груп залишків гістидину і карбоксильних груп дікарбоно-вих амінокислот.

Найважливіші особливості Ф. к. - ефективність, специфічність і чутливість до регуляторних впливів. Ферменти збільшують швидкість хім. перетворення субстрату в порівнянні з неферментативної р-цією в 10 9 -10 12 раз. Настільки висока ефективність обумовлена ​​особливостями будови активного центру. Прийнято вважати, що активний центр комплементарен (див. Комплементарність ) перехідного стану субстрату при перетворенні його в продукт. Завдяки цьому стабілізується перехідний стан і знижується активація. бар'єр р-ції.

Більшість ферментів має високу субстратної специфічністю, т. Е. Здатністю каталізувати перетворення тільки одного або дек. близьких за структурою в-в. Специфічність визначається топографією зв'язує субстрат ділянки активного центру.

Активність ферментів регулюється в процесі їх біосинтезу (в т. Ч. Завдяки освіті ізоферментів, к-які каталізують ідентичні р-ції, але відрізняються будовою і каталитич. Св-вами), а також умовами середовища (рН, т-ра, іонна сила розчину) і численними інгібіторами і активаторами, присутніми в організмі. Інгібіторами і активаторами можуть служити самі субстрати (в певних концентраціях), продукти р-ції, а також кінцеві продукти в ланцюзі последоват. перетворень в-ва (див. Регулятори ферментів).

Ферментатівниє р-ції чутливі до зовн. умовами, зокрема до іонної силі розчину і рН середовища. Вплив т-ри на швидкість ферментативної р-ції описується кривої з максимумом, висхідна гілка до-рій відображає звичайну для хім. р-ций залежність, виражену рівнянням Арреніуса. Низхідна гілка пов'язана з тепловою денатурацією ферменту. Максимум кривої відповідає оптимальній т-ре T опт , значення к-рій для більшості ферментів лежить в межах 40-50 0 C. Для деяких ферментів, особливо ферментів термофільних мікроорганізмів, T опт 80-90 0 C. Детальніше про кінетику ферментативних р-ций см. Ферментативних реакцій кінетика.

Осн. напрямки суч. досліджень Ф. к. - з'ясування механізму, який зумовлює високі швидкості процесів, високу селективність (специфічність дії ферментів), вивчення механізмів контролю та регуляції активності ферментів. Виявилося, зокрема, що р-ції Ф. к. Включають велике число стадій за участю лабільних промежут. соед. , Часи життя яких брало змінюються в нано- та мілісекунди діапазонах. На активних центрах ферментів протікають швидкі (нелімітірующіе) стадії, в результаті чого знижується енергетичних. бар'єр для наиб. важкою, лімітуючої стадії.

Встановлено механізм регулювання ферментативної активності шляхом дії інгібітора (або активатора) на специфічний центр білкової молекули з опосередкованої передачею впливу на активний центр через білок. Виявлено ефекти кооперативного взаємодій. дек. молекул субстрату на білкової матриці. Знайдено спосіб "жорсткого" виведення ферменту з процесу за допомогою індукованої субстратом незворотною інактивації.

Ф. к. - основа мн. сучасних хім. технологій, зокрема великомасштабних процесів отримання глюкози і фруктози, антибіотиків, амінокислот, вітамінів і регуляторів, а також тонкого орг. синтезу. Розроблено методи, що дозволяють проводити ферментативні р-ції в орг. р-ри-телях, звернених мицеллах (див. міцеллообразованія). З Ф. к. Пов'язані перспективи розвитку імуноферментного і біолюмінесцентного аналізу, застосування біосенсорів. Створено методи, що дозволили надати каталитич. активність антитіл, виявлена ​​каталитич. активність у рібонуклеі-нової к-ти (абзими, рибозими соотв.).

Літ. : Б е r е з и н І. В., Дослідження в області ферментативного каталізу і інженерної етимології, M., 1990. Див. Також літ. до ст. Біотехнологія ^ Генетична інженерія, Ферментативних реакцій кінетика, Ферменти.

З. Д. Варфоломєєв.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.