Енолаза

(енолаза, 2-фосфо-D-гліцерат гідро-ЛіАЗ, фосфопіруват-гідратаза), гліколітіч. фермент класу ЛіАЗ, що каталізує оборотну р-цію відщеплення води від 2-фосфо-D-гліцерата (2-фосфо-D-гліцеринової к-ти) з утворенням макроергіч. соед. - фосфоенолпіруват (фосфоєнолпіровіноградная к-ти; см. Гліколіз).
Мол. маса нативної Е. складає від 80 тис. до 95 тис. (в залежності від джерела). Оптимум активності ферменту з Escherichia coli (E. coli) знаходиться при рН 8, 1 (для ферментів з ін. Джерел при більш кислих значеннях рН). Молекула Е. складається з двох однакових субодиниць і містить два активних центру. Відома первинна структура Е. з різних джерел.
Для Е. характерна доменна структура. У глибокій щілині між малим N-кінцевим і великим С-кінцевим доменами розташовується активний центр. Для прояви каталитич. активності необхідні іони Mg, причому без них фермент не тільки не володіє активністю, а й дисоціює на субодиниці. Вважають, що в молекулі Е. існують 3 категорії ділянок зв'язування металів: каталітичний, інгібіторний і "конформаційний". Зміна просторів, структури ферменту при зв'язуванні Mg з конформації. ділянкою необхідно для здійснення взаємодій. ферменту з субстратами і конкурентними інгібіторами. Заміна іонів Mg на іони ін. Металів призводить до зниження ферментативної активності або до її повного зникнення.Іони фтору також інгібують фермент.
Інактивація ферменту спостерігається при модифікації карбоксильних груп, а також залишків аргініну, гістидину і тирозину. У безпосередній близькості від активного центру Е. з дріжджів розташований залишок цистеїну-247, модифікація догрого призводить до інактивації ферменту. Однак в ферментах тваринного походження в цьому положенні знаходиться залишок валіну і немає даних про участь залишків цистеїну у формуванні активного центру.
В Е. coli виявлена ​​тільки одна форма Е., в дріжджах -3. Наявність множинних форм Е. (ізоферментів) характерно також для тканин риб. У термофільних бактерій знайдений стабільний при т-ре 70-90

Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.