КОЛАГЕН

(від грец. kolla-клей і -genes - породжує, народжений), фібрилярний білок, що становить основу з'єднає, тканини тварин (шкіри, зв'язок, сухожиль, кісток, хрящів та ін.) і забезпечує її міцність. К., або тропоколагену, - наиб. поширений білок тваринного світу; у ссавців в дорослому організмі на його частку припадає майже 30% від усієї маси білків. Молекула К. (мол. М. Ок. 300 тис., Довжина 300 нм, товщина 1, 5 нм) має стержневідной структуру і складається з трьох т. Зв. а-ланцюгів (мол. м. ок. 100 тис.), які формують правозакрученной потрійну спіраль таким чином, що один виток спіралі a-ланцюга містить три амінокислотних залишку. Три a-ланцюга в свою чергу об'єднуються в структуру, злегка закручену в праву спіраль. Кожна a-ланцюг характеризується високим вмістом гліцину, низьким вмістом сірковмісних амінокислот і відсутністю триптофану. К.-один з небагатьох тварин білків, що містять залишки 3- і 4-гідроксипроліну (НОЧPro), а також 5-гідроксилізин (НОЧLys); на них припадає бл. 21% від усіх амінокислотних залишків. Унікальна особливість К. багаторазове актуальна послідовність в a-ланцюгах триплетів амінокислот гліцінЧXЧY (X, Y-залишок будь-a-амінокислоти, крім гліцину), що створює конформації. основу для спирализации a-ланцюгів. Триплетна послідовність становить бл. 90% всієї a-ланцюги і розташована в її центр. частини; кінцеві ділянки представлені неспіралізованнимі (що не містять залишок гліцину через кожні 2 амінокислоти) послідовностями (т.наз. телопептіди). Описано 5 основних і ок. 10 "мінорних" типів К., що розрізняються по первинній структурі a-ланцюгів. К. - глікопротеїн і в залежності від джерела містить на 1000 амінокислотних залишків від 2 до 80 вуглеводних залишків (в осн. У вигляді моно- або дисахаридів), пов'язаних О-гликозидной зв'язком з НО-групою НОЧLys. Моносахариди представлені D-галактозою, к-раю пов'язана з залишком амінокислоти b-гликозидной зв'язком. У дисахаридами D-глюкоза пов'язана a-1: 2 - зв'язком з D-галактозою. Стабілізація молекули К. здійснюється завдяки електростатіч. і гідрофобним взаємодій. , А також водневими і ковалентними поперечними зв'язками між a-ланцюгами. Водневі зв'язки утворені карбонильной групою і групами NH пептидного зв'язку або АЛЕ - групою НОЧPro; можливі також зв'язку з участю Н 2 Про. Ковалентні зв'язки між a-ланцюгами (зшивання) утворюються в результаті альдольної конденсації залишків 2-аміно-6-оксогексановой або 2-аміно-5-гідрокси-6-оксогексановой к-т, к-які утворюються соотв. із залишків лізину або 5-гідро- оксилізину. Зшивання a-ланцюгів сусідніх молекул К. здійснюються в результаті освіти альдімінов шляхом взаємодій. залишків 6-оксогексанових к-т з групою NH 2 лізину або 5-гідроксилізин (див. Модифікація білків ). У К. виявлені поперечні зшивки, що зв'язують 3 або 4 a-ланцюги сусідніх молекул. Нативний К. погано розчин. в воді при рН ок. 7. При помірному нагріванні у водних розчинах К. денатурує з розривом нековалентних зв'язків - a-ланцюги розплітаються, "плавляться" з утворенням желатину. При ренатурації а-ланцюга можуть утворювати димери (b-частинки) або тримери (g-частинки), к-які можуть утворювати спіраль. Внутрішньоклітинним попередником К. в організмі є проколаген (синтезується в осн.в фібробластах, хондроцитах і ін. клітках з'єднає, тканини), молекули к-якого складаються з трьох про-a-ланцюгів з мовляв. м. 140 тис. -180 тис. Ці ланцюги містять на N- і С-кінцевих ділянках глобулярні (неспіралізованние) послідовності (т. зв. пропептиду), відщеплюється при позаклітинному "дозріванні" К. В С-кінцевих пропептиду локалізовані межцепьевие зв'язку SЧS , стабілізуючі молекули проколагену. Біол. роль К. визначається його здатністю утворювати впорядковані надмолекулярні агрегати фібрили (волокна), к-які виконують головні опорно-мех. ф-ції в разл. типах з'єднає. тканини. Фібрили складаються з повторюваних тропоколлагенових структур, які прокладено вздовж волокна у вигляді паралельних пучків по типу "голова до хвоста". У паралельних рядах молекули тропоколагену зрушені відносно один одного ступінчастим чином на одне і те ж відстань (64 нм). Цим пояснюються характерні для фібрил поперечні зшивки, к-які повторюються з таким же періодом. Будучи одним з осн. компонентів міжклітинної матриксу (в-во, що заповнює простір між клітинами) і утворюючи комплекси з його компонентами (протеогликанами і ін.), К. бере участь в міжклітинному взаємодій. , Впливає на рухливість клітин, морфогенез (формоутворення) органів і тканин в процесі розвитку і росту організму. У міру старіння організму поперечних зшивок в волокнах стає все більше, що призводить до збільшення крихкості хрящів і сухожиль, робить більш ламкими кістки, знижує прозорість кришталика очей. Одержуваний з К. желатин (він легко утворює холодці) використовують в харч. пром-сти, при виготовленні фотографіч. матеріалів, як середовище для культивування мікроорганізмів в мікробіології.Порушення структури і ф-ції К. -ключове ланка ряду захворювань з'єднає. тканини (т. зв. колагенових хвороб). Літ. . Мазуров В. І., Біохімія колагенових білків. М ... 1974; Нікітін В. Н., Перський Є. Е., Утевская Л. А ... Вікова і еволюційна біохімія колагенових структур. К., 1977; Ленинджер А ... Основи біохімії, пров. з англ. , Т I. М ... 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G. N. Ramachandran, A. H. Reddi, N. Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N. Y. L., 1983. A. E. Бсрман.


Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.