Холецистокинином

(панкреозимин), пептидний гормон хребетних.
Молекула X. складається з 33 амінокислотних залишків. Первинна структура X. свині (мол. М. 3900):

(букв. Позначення см. В ст. Амінокислоти). Єдиний залишок тирозину в положенні 27 сульфовані. Десульфірування призводить до втрати біол. активності пептиду. З-Кінцеві декапептідний і октапептідний фрагменти, отримані синтетично, мають соотв. в 10-15 і 5-7 разів більшою біол. активністю, ніж X.
Виробляється X. в слизовій оболонці дванадцятипалої кишки і верх. відділу тонкої кишки у відповідь на роздратування продуктами розпаду білків і жирів. Осн. фі-зіол. ф-ції X. - стимулювання скорочення жовчного міхура і секреції піщеваріт. ферментів підшлунковою залозою. Спочатку ці дві ф-ції приписувалися двом різним гормонам - соотв. X. і панкреозіміна. У 1964 з слизової оболонки тонкого кишечника був вьщелить високоочищений пептид, що складається з 33 амінокислотних залишків і що володіє активністю X. і панкреозимина.
В слизовій оболонці кишечника виявлені 3 мовляв. форми X., що розрізняються за кількістю амінокислотних залишків (Х. -8, Х. -12 і Х. -ЗЗ). З них 60-70% припадає на Х. -8. З крові X. може потрапляти через нирки в сечу, зберігаючи при цьому біол. активність (урохолецістокінін).
Встановлено, що X. синтезується не тільки в кишечнику, але і в нейронах центр.і периферич. нервової системи. Припускають, що в нервовій системі він відіграє роль нейромедіатора або модулятора.
Отримують X. і його біологічно активні фрагменти шляхом хім. синтезу або вьщеляют з слизової оболонки тонкого кишечника тварин.

Літ. : Уголев А. М., ентеріновой (кишкова гормональна) система, Л., 1978; Клімов П. К., в кн. : Фізіологія ендокринної системи, Л., 1979, с. 414-418; Rayford P. L. [а. о.], "New Engl. J. Med.", 1976, v. 294, N? 20, p. 1093-1101; № 21, p. 1157-64.

А. А. Булатов.

Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.