Актину

один з осн. білків скоротить. елементів м'язового волокна. Може існувати у вигляді мономера (Г-А., Мовляв. М. Ок. 42 тис.) І в Полімеризується. стані (Ф-А.).

Молекула Г-А. має глобулярную двухдоменную форму і пов'язана з однією молекулою АТФ, к-раю перетворюється в аденозиндифосфат при полімеризації Г-А. У безсольових водних розчинах Г-А. НЕ полімерізуегся. У разі додавання КС1 або MgCl 2 процес починається при концентрації солі соотв. 0, 1-0, 15 або 0, 01 М. Можливість полімеризації Г-А. в організмі знаходиться в залежності від актінсвя-викликають білків, напр. філаміна, актініна.

Ф-А. -Лінійний полімер, який утворює пологу спіраль (її нитки полярні) з кроком 38 нм і діаметром субодиниць 5, 5 нм. Один виток спіралі містить 13-14 молекул Г-А. Полімеризація мономера призводить до різкого підвищення в'язкості розчину. Ф-А. утворює комплекс з ін. скоротить. білком-миозином-і робить сильний вплив, що активує на його аденозінтріфосфатазную активність. Важливе св-во Ф-А. -здатність до координації обмінних процесів, к-раю проявляється при його взаємодій. з рядом ферментів (кінази фосфорілази, ал'долазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегідрогеназ і ін.).

А. присутній у всіх клітинах еукаріотів (10-15% по масі від всіх білків). У нем'язові клітинах він формує "цитоскелет" (мікрофіламенти цитоплазми клітин).

Літ. : Основи біохімії, пров. з англ., Т. 3, М., 1981, с. 1406-10. Б. Ф. Поглазов.

Хімічна енциклопедія. - М.: Радянська енциклопедія. Під ред. І. Л. Кнунянц. 1988.